Química

Clases de proteínas

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Troponina

La proteína globular troponina fue descubierta por S. en 1963. Consta de tres subunidades que tienen todas las funciones específicas:

Tab.1
Las subunidades de la troponina
SubunidadMasa molecular de las isoformaspropiedades
Troponina T (TN-T)35-40.000 Allíse une a la tropomiosina
Troponina I (TN-I)23-25.000 Allíinhibe la actomiosina ATPasa
Troponina C (TN-C)18-22.000 Allíse une al calcio

Troponina T (TN-T)

es una molécula asimétrica que interactúa con la tropomiosina. Esta interacción fija la posición de todo el complejo de tropomiosina dentro del filamento delgado de modo que se puedan transmitir cambios mínimos en la conformación de estas proteínas. TN-T también se une a TN-C, es decir, el Ca2+El cambio de conformación inducido por TN-C puede transferirse al complejo de tropomiosina a través de TN-T. En 1998 se identificó un dominio especial altamente conservado en TN-T (Stefancsik et al.) Que tiene un motivo de aminoácidos repetido con alto potencial para la formación de hélices α. espiral de la bobina-Estructuras incluye. Todas las secuencias de TN-T previamente conocidas llevan este dominio, que presumiblemente es esencial para la interacción con TN-I.

Troponina I.

La troponina I (TN-I) inhibe la actividad ATPasa de la actomiosina. La proteína básica forma complejos con el TN-C más ácido. La formación del complejo se debe principalmente a la presencia de Ca2+-Iones amplificados. En el músculo ocurre el siguiente ciclo: TN-C se une al Ca ⇒ este complejo luego se une a TN-I ⇒ se levanta la inhibición de la ATPasa en la actomiosina por TN-I

Troponina C

La troponina C (TN-C) pertenece a la familia Ca2+de unión a proteínas y es el aprox.2+Receptor en el filamento delgado. El aprox.2+-El dominio de unión consta de una hélice α corta, un bucle de unión de Ca y otra hélice α. Esta estructura se envuelve alrededor del Ca como un puño2+-Ion, el dedo índice y el pulgar extendidos son las dos hélices, el dedo medio es el lazo (por eso el dominio también se conoce como mano EF). Dos de estos dominios de mano EF se forman en muchos Ca2+-Las proteínas de unión forman una unidad estable. En el TN-C, estas dos manos EF están conectadas por una hélice α larga y tienen cuatro Ca2+-Lugares de unión por molécula. Dos de los aprox.2+-Los sitios de unión tienen una alta afinidad y están ubicados en el dominio C-terminal, los otros dos sitios de unión tienen una afinidad menor y están ubicados en el dominio N-terminal. Solo los sitios de unión con baja afinidad participan en la regulación de la contracción muscular.

Literatura

Ebashi, S. (1963):Tercer componente participante en la superprecipitación de "actomiosina natural". En: Naturaleza. 7, 1010
Stefancsik, R.; Jha, P. K.; Sarkar, S. (1998):Identificación y mutagénesis de un dominio altamente conservado en la troponina T responsable de la unión de la troponina I: papel potencial para la interacción de las espirales en espiral. En: Proc. Natl. Acad. Sci. Estados Unidos. 95, 957-62